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基础生物化学ppt

  • 素材大小:461.50 KB
  • 素材授权:免费下载
  • 更新时间:2019-09-09
  • 素材类别:化学课件PPT
  • 素材格式:.ppt
  • 关键提要:基础生物化学,基础
  • 素材版本:PowerPoint2003及以上版本(.ppt)
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这是基础生物化学ppt下载,主要介绍了蛋白质的生物学意义和元素组成;蛋白质的分类;蛋白质在生产和生活中的应用;蛋白质的基本组成单位;蛋白质的结构;蛋白质的三维结构;蛋白质的重要性质、分离纯化与鉴定,欢迎点击下载。

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基础生物化学ppt

PPT内容

2.1 概 述 1、蛋白质的生物学意义和元素组成 意义:蛋白质生物学功能的多样性 蛋白质生物学功能的复杂性 元素组成:C、H、O、N、S、P及微量元素 2、蛋白质的分类功能:催化蛋白调节蛋白结构蛋白运输蛋白贮藏蛋白运动蛋白防御蛋白 电子传递蛋白组成与溶解性 (1)单纯蛋白质清蛋白等 (2)结合蛋白质核蛋白等 3、蛋白质在生产和生活中的应用食品与饲料医药 2.2蛋白质的基本组成单位 1、氨基酸的结构 2、氨基酸的分类 3、氨基酸的性质 两性性质与等电点;光学性质;化学反应 4、氨基酸的分离、生产与应用 1、氨基酸的结构(21种) 2、氨基酸的分类 (1)编码氨基酸:21种 (2)非编码氨基酸:5-羟赖氨酸;4-羟脯氨酸等 (3)非蛋白质氨基酸: 150多种不参与蛋白质组成的氨基酸 3、氨基酸的性质 (1)氨基酸的两性性质与等电点: 等电点(isoelectric point, pI) : 在某一pH的溶液中,氨基酸解:离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 (2)氨基酸的光学活性与吸收光谱 1、L-、D-:以甘油醛为CK划分的(不对称C原子的存在)。 所有的20种蛋白质氨基酸为L- a-氨基酸。 2、旋光性:用旋光仪测定的(不对称C原子的存在) 左旋:Ser、Leu、Pro、Trp、Phe等。 右旋:Ala、Ile、Glu、Asp、Val、Lys、Arg等。 Gly由于不具有不对称C原子,所以没有旋光性。 3、光吸收: 可见光(390~770nm):无光吸收。 紫外光(220~300nm):Phe(257nm) Tyr(275nm) Trp(280nm) (3)氨基酸的化学反应 1、茚三酮反应 2、甲醛反应 3、2、4-二硝基氟苯的反应 4、荧光胺反应与丹磺酰氯反应用DNS(二甲基萘磺酰氯)测定N端氨基酸原理DNFB法相同但水解后的DNS-氨基酸不需分离,可直接用电泳或层析法鉴定由于DNS有强烈荧光,灵敏度比DNFB法高100倍,比Edman法高几到十几倍可用于微量氨基酸的定量 5、异硫氰酸苯酯的反应 4、氨基酸的分离、生产与应用 1、氨基酸的分析分离 层析方法 2、氨基酸的生产 3、氨基酸的应用 2.3蛋白质的结构 1、蛋白质的一级结构 肽和肽键;天然活性肽;一级结构的测定 2、蛋白质的三维结构 (1)蛋白质构象的概念与稳定蛋白质构象的作用力 (2)蛋白质的二级结构 (3)蛋白质的超二级结构和结构域 (4)蛋白质的三级结构 (5)蛋白质的四级结构 1、蛋白质的一级结构肽与肽键 :肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。 (2)天然活性肽谷胱甘肽: (3)一级结构的测定步骤 2、蛋白质的三维结构 (1)蛋白质构象的概念与 稳定蛋白质构象的作用力构象:是指与碳原子相连的各原子或取代基团在单键旋转时形成的相对空间排布。稳定蛋白质构象的作用力: ①氢键 ②范德华力 ③疏水力 ④离子键 ⑤ 二硫键 (2)蛋白质的二级结构 1、概念:多肽链主链沿一定方向折叠盘绕,通过 氢键作用形成的空间构象。 2、基本类型: a-螺旋  -折叠  -转角 无规则卷曲 a-螺旋 ①3.6个氨基酸残基上升一圈, 螺距0.54nm,每个aa上升 0.15nm,旋转1000。 ②氢键:螺旋3.6(13) ③R-基团分布于螺旋外侧 (基团大小、种类、形状均影响a-螺旋) 同性电荷aa相斥 侧链较大 影响 Gly二面角广泛 Pro形不成氢键 中断 ④ a-螺旋均为右手螺旋 -折叠 ①定义:两条或几条几乎完全伸展的多肽链侧向聚集在一起,相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成有规则的氢键,维持这种片层结构的稳定。 -转角 ①定义:蛋白质分子的多肽链在形成空间构象时,经常会出现 1800的回折,回折处的结构就称为~。 ②特点: 一般由4个连续的aa组成。 Gly和Pro易出现在 -转角。 (3)蛋白质的超二级结构和结构域超二级结构定义:在蛋白质分子中,若相邻的二级结构单元组合在一起,相互作用,形成的有规则的在空间上可辩认的二级结构组合体,充当三级结构的构件。形式: 、(  )、 (4)蛋白质的三级结构 1、定义:在二级结构、超二级结构和结构域的基础上,多肽链进一步盘绕、折叠形成更为复杂的球状分子结构,叫~。 2、特点: 亲水基团位于分子表面 疏水基团位于分子内部,形成疏水核心 3、例子: 肌红蛋白 (5)蛋白质的四级结构 1、定义:由两个或两个以上具有三级结构的亚基或亚单位通过非共价键彼此缔合在一起而形成的具有特定三维结构的聚集体,叫~。 2、例子: 血红蛋白 2.4蛋白质结构与功能的关系 1、蛋白质一级结构与功能的关系 一级结构与同源蛋白质的物种差异和生物进化 一级结构变异与分子病 一级结构断裂与功能激活 2、蛋白质构象与功能的关系 变构调节活性; 变性丧失活性 2.5蛋白质的重要性质、分离纯化与鉴定 1、蛋白质的重要性质 蛋白质的两性性质与等电点;蛋白质的胶体性质与沉淀;蛋白质的变性与复性;蛋白质的呈色反应 2、蛋白质分离纯化的原则与方法 原则;基本步骤;基本原理与方法 3、蛋白质含 量测定与纯度鉴定 含量与活性测定;纯度鉴定 1、蛋白质的重要性质 (1)蛋白质的两性性质与等电点 等电点(pI):见aa 等电点时的特性: (1) 净电荷为零 (2)易沉淀析出,溶解度下降 失去双电层 (3)导电能力下降 (4) 粘度最小 (2)蛋白质的胶体性质与沉淀 1、溶质分子直径与溶液 真溶液 胶体颗粒 悬浊液 d<1nm 1nm100nm 2、胶体稳定的原因: (1)水化膜 (2)双电层 (3)蛋白质的变性与复性 1、变性:(1)定义:在物理或化学因素作用下,天然蛋白质分子的次级键发生断裂 ,引起构象改变,致使蛋白质的某些理化性质发生改变,生物活性丧失, 但一级结构未受破坏,这种现象叫~。(2)变性后的特征: 溶解度降低,易沉淀析出 ①生物活性丧失 结晶能力丧失 ②理化性质改变 蛋白质分子形状改变,粘度增加。 某些基团暴露,光谱改变(3)变性因素:高温、高压、强酸、强碱、各种射线、某些化学试剂。 2、复性:当变性因素除去之后,已变性的蛋白质又可重新回复到天然构象, 这一现象叫~。 (4)蛋白质的呈色反应一般反应:指游离氨基酸也具备的反应 ,如米伦反应、酚试剂反应等。特殊颜色反应:指蛋白质有而氨基酸不具备的呈色反应。如蛋白质的双缩脲反应。 2、蛋白质分离纯化的原则与方法 3、蛋白质含量测定与纯度鉴定

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